Get access

A Membrane-Bound Antiparallel Dimer of Rat Islet Amyloid Polypeptide

Authors


  • This work was funded by an American Heart Association Postdoctoral Fellowship for A.N. and NIH grant GM-084391 to E.R. and A.D.M. We thank Dr. S. G. Sligar (UIUC) for the gift of MSP1D1, Y. Gofman of the Ben-Tal group (Tel Aviv University) for assistance with MCPep, Dr. J. Knight, Dr. T. Craggs, and Dr. C. J. Wilson for critical reading, J. Dunn for expressed IAPP, the W. M. Keck Biotechnology Research Laboratory for peptide synthesis, and the Yale FAS High Performance Computing Center.

Abstract

original image

Aufschlussreich: Die Struktur eines antiparallelen Dimers des Inselamyloidpolypeptids der Ratte im Komplex mit anionischen Membrannanoscheibchen wurde durch Einzelpaar(sp)-FRET und Rosetta-Verfeinerung untersucht. Modelle des Dimers offenbarten eine mögliche Schnittstelle für die Lipidbindung und lassen vermuten, dass wesentliche Wechselwirkungen auch in der humanen Isoform auftreten. Die Befunde könnten Einblicke in die Fibrillenbildung bei Diabetes Typ II geben.

Ancillary