Vibralacton als Sonde zur Aufklärung der Aktivität und Struktur des ClpP1P2-Komplexes aus Listeria monocytogenes

Authors

  • Evelyn Zeiler,

    1. Department Chemie, Center for Integrated Protein Science CIPSM, Institute of Advanced Studies IAS, Technische Universität München, Lichtenbergstraße 4, 85747 Garching (Deutschland)
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  • Dr. Nathalie Braun,

    1. Center for Integrated Protein Science Munich CIPSM, Department Chemie, Technische Universität München (Deutschland)
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  • Dr. Thomas Böttcher,

    1. AVIRU, EXIST Forschungstransfer, OC II, Garching (Deutschland)
    2. Aktuelle Adresse: Department of Biological Chemistry and Molecular Pharmacology, Harvard Medical School, Boston, MA (USA)
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  • Andreas Kastenmüller,

    1. Center for Integrated Protein Science Munich CIPSM, Department Chemie, Technische Universität München (Deutschland)
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  • Prof. Dr. Sevil Weinkauf,

    1. Center for Integrated Protein Science Munich CIPSM, Department Chemie, Technische Universität München (Deutschland)
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  • Prof. Dr. Stephan A. Sieber

    Corresponding author
    1. Department Chemie, Center for Integrated Protein Science CIPSM, Institute of Advanced Studies IAS, Technische Universität München, Lichtenbergstraße 4, 85747 Garching (Deutschland)
    • Department Chemie, Center for Integrated Protein Science CIPSM, Institute of Advanced Studies IAS, Technische Universität München, Lichtenbergstraße 4, 85747 Garching (Deutschland)
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  • Wir danken Mona Wolff für exzellente wissenschaftliche Unterstützung und Wolfgang Steglich für hilfreiche Diskussionen. E.Z. wurde vom SFB749 und der TUM-GS gefördert. E.Z. bedankt sich für hilfreiche Ratschläge von Quan Zhou. T.B. wurde von der Studienstiftung des deutschen Volkes und durch einen Exist Forschungstransfer des Bundesministeriums für Wirtschaft und Technologie (BMWi) gefördert, S.A.S. erhielt Unterstützung durch die Deutsche Forschungsgemeinschaft (Emmy Noether-Programm), den SFB749, FOR1406, einen ERC starting grant und CIPSM (Center for Integrated Protein Science Munich). S.W. and N.B. wurden gefördert von der DFG (SFB594) und dem CIPSM.

Abstract

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Die proteolytische ClpP-Maschinerie leistet in vielen Bakterien wichtige Aufgaben. Einige Organismen wie L. monocytogenes haben zwei uncharakterisierte ClpP-Isoformen. Vibralacton diente hier als Hilfsmittel, um die Aktivität und Anordnung der ClpP1- und ClpP2-Untereinheiten in einem heterooligomeren Komplex aufzuklären. Elektronenmikroskopische Bilder offenbarten, dass der tetradecamere Aufbau aus zwei aufeinanderliegenden homoheptameren ClpP1- und ClpP2-Ringen besteht.

Ancillary