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Biosynthesis of Isoprene Units: Mössbauer Spectroscopy of Substrate and Inhibitor Binding to the [4Fe-4S] Cluster of the LytB/IspH Enzyme

Authors


  • We are grateful to Prof. A. Boronat (University of Barcelona, Spain) and his group for providing us with the E. coli strain overexpressing LytB. We thank M. Parisse for technical assistance. This work was supported by the “Agence Nationale de la Recherche” (ANR-05-JCJC-0177-01) to M.S., by the Thai government to K.J., by NIH grant GM25521 to C.D.P., and by the German Federal Ministry of Education and Research (05K10UKA) and NANOKAT to V.S.

Abstract

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Ein faszinierender Kubus: LytB, ein Enzym mit einem [4Fe-4S]-Cluster, katalysiert den letzten Schritt des Methylerythritolphosphatweges, eines Targets für antibakterielle und antiparasitäre Wirkstoffe. Feldabhängige Mößbauer-Spektroskopie zeigte, dass das besondere vierte Eisenatom des [4Fe-4S]-Clusters an die Hydroxygruppe des Substrats (siehe Bild) sowie die Amin- und die Thiolfunktion der beiden Substratanaloga bindet, die gute Inhibitoren sind.

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