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Keywords:

  • α-Windungen;
  • Circulardichroismus;
  • Helices;
  • NMR-Spektroskopie;
  • Peptidmimetika
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Kleine Nachahmer: α-Windungen in Proteinen variieren in drei Sätzen von (ϕ,ψ)-Winkeln, die die Form des Peptidrückgrats und die Ganghöhe der Helix bestimmen. Für die cyclischen Tetrapeptide 1 und 2 wird gezeigt, dass sie die Strukturen zweier wichtiger Arten von α-Windungen wiedergeben, die in Schlüsselpositionen von 20 untersuchten Proteinen vorkommen. NMR- und CD-spektroskopische Daten sowie Moleküldynamiksimulationen charakterisieren diese ersten Beispiele nichthelicaler α-Windungen in kleinen Molekülen.