Cross-Amyloid Interaction of Aβ and IAPP at Lipid Membranes

Authors

  • Janine Seeliger,

    1. Physical Chemistry I—Biophysical Chemistry, Faculty of Chemistry, Technische Universität Dortmund, Otto-Hahn-Str. 6, 44227 Dortmund (Germany)
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  • Dr. Florian Evers,

    1. Faculty of Physics and DELTA, Technische Universität Dortmund, Maria-Goeppert-Mayer-Str. 2, 44221 Dortmund (Germany)
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  • Christoph Jeworrek,

    1. Physical Chemistry I—Biophysical Chemistry, Faculty of Chemistry, Technische Universität Dortmund, Otto-Hahn-Str. 6, 44227 Dortmund (Germany)
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  • Shobhna Kapoor,

    1. Physical Chemistry I—Biophysical Chemistry, Faculty of Chemistry, Technische Universität Dortmund, Otto-Hahn-Str. 6, 44227 Dortmund (Germany)
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  • Dr. Katrin Weise,

    1. Physical Chemistry I—Biophysical Chemistry, Faculty of Chemistry, Technische Universität Dortmund, Otto-Hahn-Str. 6, 44227 Dortmund (Germany)
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  • Erika Andreetto,

    1. Division of Peptide Biochemistry, Technische Universität München, Emil-Erlenmeyer-Forum 5, 85354 Freising (Germany)
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  • Prof. Dr. Metin Tolan,

    1. Faculty of Physics and DELTA, Technische Universität Dortmund, Maria-Goeppert-Mayer-Str. 2, 44221 Dortmund (Germany)
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  • Prof. Dr. Aphrodite Kapurniotu,

    1. Division of Peptide Biochemistry, Technische Universität München, Emil-Erlenmeyer-Forum 5, 85354 Freising (Germany)
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  • Prof. Dr. Roland Winter

    Corresponding author
    1. Physical Chemistry I—Biophysical Chemistry, Faculty of Chemistry, Technische Universität Dortmund, Otto-Hahn-Str. 6, 44227 Dortmund (Germany)
    • Physical Chemistry I—Biophysical Chemistry, Faculty of Chemistry, Technische Universität Dortmund, Otto-Hahn-Str. 6, 44227 Dortmund (Germany)
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  • Financial support from the DFG and the BMBF is gratefully acknowledged. We thank Oleg Konovalov and Alexei Vorobiev for their help setting up the X-ray scattering experiment and the ESRF for providing synchrotron radiation.

Abstract

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Proteinassoziation an Membranen: Eine Untersuchung der Wechselwirkungen zwischen dem Insel-Amyloid-Polypeptid (IAPP), dem β-Amyloid-Peptid (Aβ) sowie deren Mischung und anionischen Raft-Modellmembranen zeigte die dominante Wirkung von IAPP auf den Aggregationsprozess und die wasserstoffverbrückte Aggregatstruktur (siehe Bild). Die Analyse der Wechselwirkung zwischen Aβ und IAPP-GI, einem nichtamyloidogenen IAPP-Konstrukt, bestätigte die Beobachtungen.

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