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Titelbild: Achieving Secondary Structural Resolution in Kinetic Measurements of Protein Folding: A Case Study of the Folding Mechanism of Trp-cage (Angew. Chem. 46/2011)

Authors

  • Robert M. Culik,

    1. Department of Biochemistry and Molecular Biophysics, University of Pennsylvania (USA)
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  • Arnaldo L. Serrano,

    1. Department of Chemistry, University of Pennsylvania, 231 S. 34 Street, Philadelphia, PA 19104 (USA)
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  • Prof. Dr. Michelle R. Bunagan,

    Corresponding author
    1. Department of Chemistry, College of New Jersey, 2000 Pennington Road, Ewing, NJ 08628 (USA)
    • Department of Chemistry, College of New Jersey, 2000 Pennington Road, Ewing, NJ 08628 (USA)
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  • Prof. Dr. Feng Gai

    Corresponding author
    1. Department of Chemistry, University of Pennsylvania, 231 S. 34 Street, Philadelphia, PA 19104 (USA)
    • Department of Chemistry, University of Pennsylvania, 231 S. 34 Street, Philadelphia, PA 19104 (USA)
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Abstract

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Die Faltungsdynamik individueller Proteinstrukturelemente wird mit einer Methode untersucht, die mehrere Sonden und Frequenzen nutzt. In ihrer Zuschrift auf S. 11076 ff. erzielen M. R. Bunagan, F. Gai et al. mit ihrem Verfahren eine deutlich verbesserte Strukturauflösung bei der kinetischen Untersuchung der Faltungsdynamik. Die Anwendung dieser Methode auf das Miniprotein Trp-cage liefert neue Einblicke in den Faltungsmechanismus dieses ausgiebig untersuchten Proteins.

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