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Titelbild: Kristallstruktur der Methylornithin-Synthase (PylB): Einblicke in die Biosynthese von Pyrrolysin (Angew. Chem. 6/2012)

Authors

  • M. Sc. Felix Quitterer,

    1. Center for Integrated Protein Science am Department Chemie, Lehrstuhl für Biochemie, Technische Universität München, Lichtenbergstraße 4, 85747 Garching (Deutschland)
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  • M. Sc. Anja List,

    1. Center for Integrated Protein Science am Department Chemie, Lehrstuhl für Biochemie, Technische Universität München, Lichtenbergstraße 4, 85747 Garching (Deutschland)
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  • Priv.-Doz. Dr. Wolfgang Eisenreich,

    1. Center for Integrated Protein Science am Department Chemie, Lehrstuhl für Biochemie, Technische Universität München, Lichtenbergstraße 4, 85747 Garching (Deutschland)
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  • Prof. Dr. Dr. Adelbert Bacher,

    1. Center for Integrated Protein Science am Department Chemie, Lehrstuhl für Biochemie, Technische Universität München, Lichtenbergstraße 4, 85747 Garching (Deutschland)
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  • Prof. Dr. Michael Groll

    Corresponding author
    1. Center for Integrated Protein Science am Department Chemie, Lehrstuhl für Biochemie, Technische Universität München, Lichtenbergstraße 4, 85747 Garching (Deutschland)
    • Center for Integrated Protein Science am Department Chemie, Lehrstuhl für Biochemie, Technische Universität München, Lichtenbergstraße 4, 85747 Garching (Deutschland)
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Abstract

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Die ungewöhnliche Aminosäure Pyrrolysin findet sich im aktiven Zentrum der Methylamin-Methyltransferasen einiger methanogener Archaebakterien. Methylornithin, eine Zwischenstufe in der Pyrrolysinbiosynthese, entsteht durch die PylB-katalysierte Isomerisierung von Lysin. M. Groll et al. beschreiben in der Zuschrift auf S. 1367 ff. die Kristallstruktur von PylB im Komplex mit seinem Reaktionsprodukt und schlagen einen Fragmentierungs-Rekombinations-Mechanismus über ein Glycylradikalintermediat vor.

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