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Die O-Carbamoyltransferase TobZ katalysiert eine enzymatische Reaktion frühen Ursprungs

Authors

  • Dr. Christoph Parthier,

    1. Institut für Biochemie und Biotechnologie, Martin-Luther-Universität Halle-Wittenberg, Kurt-Mothes-Straße 3, 06120 Halle (Saale) (Deutschland)
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  • Stefan Görlich,

    1. Institut für Biochemie und Biotechnologie, Martin-Luther-Universität Halle-Wittenberg, Kurt-Mothes-Straße 3, 06120 Halle (Saale) (Deutschland)
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  • Frank Jaenecke,

    1. Institut für Biochemie und Biotechnologie, Martin-Luther-Universität Halle-Wittenberg, Kurt-Mothes-Straße 3, 06120 Halle (Saale) (Deutschland)
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  • Dr. Constanze Breithaupt,

    1. Institut für Biochemie und Biotechnologie, Martin-Luther-Universität Halle-Wittenberg, Kurt-Mothes-Straße 3, 06120 Halle (Saale) (Deutschland)
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  • Ulrike Bräuer,

    1. Institut für Biochemie und Biotechnologie, Martin-Luther-Universität Halle-Wittenberg, Kurt-Mothes-Straße 3, 06120 Halle (Saale) (Deutschland)
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  • Uwe Fandrich,

    1. Institut für Biochemie und Biotechnologie, Martin-Luther-Universität Halle-Wittenberg, Kurt-Mothes-Straße 3, 06120 Halle (Saale) (Deutschland)
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  • Dr. Diana Clausnitzer,

    1. Chemische Mikrobiologie/Lehrstuhl für Sportmedizin, Bergische Universität Wuppertal, 42097 Wuppertal (Deutschland)
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  • Priv.-Doz. Dr. Udo F. Wehmeier,

    1. Chemische Mikrobiologie/Lehrstuhl für Sportmedizin, Bergische Universität Wuppertal, 42097 Wuppertal (Deutschland)
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  • Dr. Christoph Böttcher,

    1. Leibniz-Institut für Pflanzenbiochemie, Weinberg 3, 06120 Halle (Saale) (Deutschland)
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  • Prof. Dr. Dierk Scheel,

    1. Leibniz-Institut für Pflanzenbiochemie, Weinberg 3, 06120 Halle (Saale) (Deutschland)
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  • Prof. Dr. Milton T. Stubbs

    Corresponding author
    1. Institut für Biochemie und Biotechnologie, Martin-Luther-Universität Halle-Wittenberg, Kurt-Mothes-Straße 3, 06120 Halle (Saale) (Deutschland)
    • Institut für Biochemie und Biotechnologie, Martin-Luther-Universität Halle-Wittenberg, Kurt-Mothes-Straße 3, 06120 Halle (Saale) (Deutschland)
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  • Diese Arbeit wurde durch das DFG Schwerpunktprogramm SPP1152 “Evolution metabolischer Diversität” sowie der Landesexzellenzinitiative Sachsen-Anhalt “Strukturen und Mechanismen der biologischen Informationsverarbeitung” (M.T.S.) und dem “GenoMik-plus”-Programm des BMBF (D.C. und U.F.W.) gefördert.

Abstract

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Ein uraltes Reaktionsgefäß: TobZ carbamoyliert das Antibiotikum Tobramycin unter Bildung von Nebramycin-5′. Dabei katalysiert die YrdC-ähnliche Domäne (blau) die Bildung eines intermediären Carbamoyladenylats, das innerhalb einer tunnelartigen Reaktionskammer zur Kae1-ähnlichen Domäne (braun), dem Ort des Carbamoyltransfers, transferiert wird.

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