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Recognition of Sialylated Poly-N-acetyllactosamine Chains on N- and O-Linked Glycans by Human and Avian Influenza A Virus Hemagglutinins

Authors


  • We thank the Otsuka Chemical Co., Ltd for the generous gift of N-linked glycans (10 and 22), and the Consortium for Functional Glycomics (GM62116) for providing the linear sialosides used in these studies. This work was supported in part by NIH grants AI058113 (to J.C.P. and I.A.W.), GM62116 (to J.C.P.), a predoctoral fellowship from the Achievement Rewards for College Scientists Foundation (to DCE); grant GM080209 from the NIH Molecular Evolution Training Program (to D.C.E.), and the Skaggs Institute (I.A.W.).

Abstract

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Humane Influenza-Viren sollen Sialinsäuren (magentafarbene Rauten) an Poly-LacNAc-Ketten auf Glycanen erkennen (LacNAc=(gelber Kreis+blaues Quadrat)). N- und O-verknüpfte Glycane wurden mit mehreren Poly-LacNAc-Ketten mit α2-3- und α2-6-angeknüpften Sialinsäuren verlängert, die von Influenzaviren von Menschen bzw. Vögeln erkannt werden. Die Spezifität rekombinanter Hämagglutinine (Rezeptoren in Grün) wurde mit Glycan-Mikroarrays untersucht.

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