Innentitelbild: Photoaktivierbares Glutathion – lichtgesteuerte Proteinwechselwirkung (Angew. Chem. 16/2012)

Authors

  • Volker Gatterdam,

    1. Institut für Biochemie, Biocenter, Cluster of Excellence Frankfurt (CEF), Goethe-Universität Frankfurt, Max-von-Laue-Straße 9, 60438 Frankfurt am Main (Deutschland) http://www.biochem.uni-frankfurt.de
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    • Beide Autoren haben gleichermaßen beigetragen.

  • Tatjana Stoess,

    1. Frankfurt Institute for Molecular Life Sciences, Cluster of Excellence Frankfurt (CEF), Goethe-Universität Frankfurt, Max-von-Laue-Straße 9, 60438 Frankfurt am Main (Deutschland)
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    • Beide Autoren haben gleichermaßen beigetragen.

  • Clara Menge,

    1. Frankfurt Institute for Molecular Life Sciences, Cluster of Excellence Frankfurt (CEF), Goethe-Universität Frankfurt, Max-von-Laue-Straße 9, 60438 Frankfurt am Main (Deutschland)
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  • Prof. Dr. Alexander Heckel,

    Corresponding author
    1. Frankfurt Institute for Molecular Life Sciences, Cluster of Excellence Frankfurt (CEF), Goethe-Universität Frankfurt, Max-von-Laue-Straße 9, 60438 Frankfurt am Main (Deutschland)
    • Frankfurt Institute for Molecular Life Sciences, Cluster of Excellence Frankfurt (CEF), Goethe-Universität Frankfurt, Max-von-Laue-Straße 9, 60438 Frankfurt am Main (Deutschland)
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  • Prof. Dr. Robert Tampé

    Corresponding author
    1. Institut für Biochemie, Biocenter, Cluster of Excellence Frankfurt (CEF), Goethe-Universität Frankfurt, Max-von-Laue-Straße 9, 60438 Frankfurt am Main (Deutschland) http://www.biochem.uni-frankfurt.de
    • Institut für Biochemie, Biocenter, Cluster of Excellence Frankfurt (CEF), Goethe-Universität Frankfurt, Max-von-Laue-Straße 9, 60438 Frankfurt am Main (Deutschland) http://www.biochem.uni-frankfurt.de
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Abstract

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Photolabiles Glutathion ist eine neue Möglichkeit für die lichtgesteuerte Proteinwechselwirkung. Glutathion spielt eine universelle Rolle als Redoxfaktor, Radikalfänger und Substrat für Konjugations-, Entgiftungs- sowie Reduktionsreaktionen, katalysiert durch Glutathion-S-Transferase (GST). In der Zuschrift auf S. 4027 ff. beschreiben R. Tampé, A. Heckel et al., wie GST-Fusionsproteine in situ in variierenden Dichten hoch präzise angeordnet werden können.

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