Enantioselective Artificial Metalloenzymes by Creation of a Novel Active Site at the Protein Dimer Interface

Authors


  • We wish to thank R. Megens for the synthesis of substrate 3 a and 3 b. Financial support from the NRSC-Catalysis is gratefully acknowledged.

Abstract

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Auf beiden Seiten: Künstliche Metalloenzyme entstehen durch die Einführung eines aktiven Zentrums an der Dimer-Grenzfläche des Transkriptionsfaktors LmrR. In beiden Hälften des Dimers werden Kupferzentren über Liganden angebunden. Das System erzielte 97 % ee in einer CuII-katalysierten Diels-Alder-Reaktion als Standard-Testreaktion (siehe Schema).

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