Studies of Inhibitor Binding to the [4Fe-4S] Cluster of Quinolinate Synthase

Authors

  • Alice Chan,

    1. Laboratoire de Chimie de Biologie des Métaux, UMR 5249, Université Joseph Fourier, Grenoble-1, CNRS-CEA 17, Rue des Martyrs, 38054 Grenoble Cedex 9 (France)
    Search for more papers by this author
  • Dr. Martin Clémancey,

    1. Laboratoire de Chimie de Biologie des Métaux, UMR 5249, Université Joseph Fourier, Grenoble-1, CNRS-CEA 17, Rue des Martyrs, 38054 Grenoble Cedex 9 (France)
    Search for more papers by this author
  • Dr. Jean-Marie Mouesca,

    1. Laboratoire de Résonances Magnétiques, SCIB (UMR-E3 CEA/UJF), INAC, CEA-Grenoble, 17 Rue des Martyrs, 38054 Grenoble Cedex 9 (France)
    Search for more papers by this author
  • Dr. Patricia Amara,

    1. Metalloproteins unit, Institut de Biologie Structurale J.-P. Ebel, CEA-CNRS Université Joseph Fourier, 41 rue Joseph Horowitz, 38027 Grenoble (France)
    Search for more papers by this author
  • Dr. Olivier Hamelin,

    1. Laboratoire de Chimie de Biologie des Métaux, UMR 5249, Université Joseph Fourier, Grenoble-1, CNRS-CEA 17, Rue des Martyrs, 38054 Grenoble Cedex 9 (France)
    Search for more papers by this author
  • Dr. Jean-Marc Latour,

    1. Laboratoire de Chimie de Biologie des Métaux, UMR 5249, Université Joseph Fourier, Grenoble-1, CNRS-CEA 17, Rue des Martyrs, 38054 Grenoble Cedex 9 (France)
    Search for more papers by this author
  • Dr. Sandrine Ollagnier de Choudens

    Corresponding author
    1. Laboratoire de Chimie de Biologie des Métaux, UMR 5249, Université Joseph Fourier, Grenoble-1, CNRS-CEA 17, Rue des Martyrs, 38054 Grenoble Cedex 9 (France)
    • Laboratoire de Chimie de Biologie des Métaux, UMR 5249, Université Joseph Fourier, Grenoble-1, CNRS-CEA 17, Rue des Martyrs, 38054 Grenoble Cedex 9 (France)
    Search for more papers by this author

  • J.M.L. acknowledges the support of the Région Rhône-Alpes through contract CIBLE 07 016335.

Abstract

original image

Ein [4Fe-4S]-Enzym, NadA, katalysiert die Bildung von Chinolinsäure in der De-novo-Biosynthese von Nicotinamidadenindinucleotid (NAD). Ein Strukturanalogon eines Intermediats, 4,5-Dithiohydroxyphthalsäure (DTHPA), inhibiert in vivo die NAD-Biosynthese in E. coli. Die Hemmwirkung kann mit der Koordination der DTHPA-Thiolatgruppen an ein spezifisches Fe-Zentrum des NadA-[4Fe-4S]-Clusters erklärt werden.

Ancillary