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Structural Characterization of Backbone-Expanded Helices in Hybrid Peptides: (αγ)n and (αβ)n Sequences with Unconstrained β and γ Homologues of L-Val

Authors


  • This work is supported by a program grant from the Department of Biotechnology (DBT), India, in the area of Molecular Diversity and Design. B.D. is supported by the award of a UGC-DSK Postdoctoral Fellowship from the University Grants Commission (UGC), India.

Abstract

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Lern Deine αβγ's: Die kristallographische Charakterisierung mehrerer oligomerer Peptide enthüllte die Vielfalt an Wasserstoffbrückenmustern in rückgraterweiterten hybriden Helices (siehe Schema; C grau, H weiß, O rot, N blau). C12-Helices traten in der Reihe der αγ-Peptide für n=2–8 auf. Dagegen fanden sich in αα- und αβ-Peptidsequenzen C10- bzw. eine Mischung aus C14- und C15-Helices.

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