Zwei ineinander umwandelbare Strukturen erklären die spektroskopischen Eigenschaften des Wasser oxidierenden Enzyms des Photosystems II im S2-Zustand

Authors

  • Dr. Dimitrios A. Pantazis,

    Corresponding author
    1. Max-Planck-Institut für chemische Energiekonversion, Stiftstraße 34–36, 45470 Mülheim an der Ruhr (Deutschland)
    • Max-Planck-Institut für chemische Energiekonversion, Stiftstraße 34–36, 45470 Mülheim an der Ruhr (Deutschland)
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  • Dr. William Ames,

    1. Max-Planck-Institut für chemische Energiekonversion, Stiftstraße 34–36, 45470 Mülheim an der Ruhr (Deutschland)
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  • Dr. Nicholas Cox,

    1. Max-Planck-Institut für chemische Energiekonversion, Stiftstraße 34–36, 45470 Mülheim an der Ruhr (Deutschland)
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  • Prof. Dr. Wolfgang Lubitz,

    1. Max-Planck-Institut für chemische Energiekonversion, Stiftstraße 34–36, 45470 Mülheim an der Ruhr (Deutschland)
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  • Prof. Dr. Frank Neese

    Corresponding author
    1. Max-Planck-Institut für chemische Energiekonversion, Stiftstraße 34–36, 45470 Mülheim an der Ruhr (Deutschland)
    • Max-Planck-Institut für chemische Energiekonversion, Stiftstraße 34–36, 45470 Mülheim an der Ruhr (Deutschland)
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  • Wir danken der MPG für finanzielle Unterstützung.

Abstract

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Aus der Kristallstruktur des Photosystems II abgeleitete DFT-Modelle zeigen, dass der Sauerstoff produzierende Komplex im S2-Zustand in zwei Formen existiert, die energetisch ähnlich und ineinander umwandelbar sind. Damit wird eine seit langem offene Frage zur Spektroskopie dieses Zustands beantwortet: Eine Form ergibt das Multilinien-EPR-Signal bei g=2.0 (rechts im Bild; rot O, violett Mn, gelb Ca), die andere das g≥4.1-Signal (links).

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