Analyse von Sekundärstrukturen in Peptiden mithilfe photoaktivierbarer Aminosäureanaloga

Authors

  • Dr. Knut Kölbel,

    Corresponding author
    1. Pharmaceutical Chemistry and Bioanalytics, Martin-Luther-Universität Halle-Wittenberg, Institut für Pharmazie, Wolfgang-Langenbeck-Straße 4, 06108 Halle (Deutschland)
    • Pharmaceutical Chemistry and Bioanalytics, Martin-Luther-Universität Halle-Wittenberg, Institut für Pharmazie, Wolfgang-Langenbeck-Straße 4, 06108 Halle (Deutschland)
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  • Dr. Christian H. Ihling,

    1. Pharmaceutical Chemistry and Bioanalytics, Martin-Luther-Universität Halle-Wittenberg, Institut für Pharmazie, Wolfgang-Langenbeck-Straße 4, 06108 Halle (Deutschland)
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  • Prof. Dr. Andrea Sinz

    Corresponding author
    1. Pharmaceutical Chemistry and Bioanalytics, Martin-Luther-Universität Halle-Wittenberg, Institut für Pharmazie, Wolfgang-Langenbeck-Straße 4, 06108 Halle (Deutschland)
    • Pharmaceutical Chemistry and Bioanalytics, Martin-Luther-Universität Halle-Wittenberg, Institut für Pharmazie, Wolfgang-Langenbeck-Straße 4, 06108 Halle (Deutschland)
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  • Diese Arbeit wurde vom BMBF (ProNet-T3) (K.K.) sowie der DFG, der EU und dem Land Sachsen-Anhalt (A.S.) finanziell unterstützt.

Abstract

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Photochemische Quervernetzung diente zur Fixierung intramolekularer Kontakte in Peptiden (siehe Bild). Der Einbau Diazirin-markierter Aminosäureanaloga in Kombination mit hochauflösender Massenspektrometrie ermöglichte das „Einfrieren“ transienter Turn-Konformationen in Peptiden, die genaue Charakterisierung ihrer Selbstinteraktion sowie die Unterscheidung stabiler von transienten Wechselwirkungen.

Ancillary