Festkörper-NMR-Spektroskopie an funktionellen Amyloiden eines Pilz-Hydrophobins: Hinweise auf einen geordneten β-Faltblattkern bei genereller struktureller Heterogenität

Authors

  • Vanessa K. Morris,

    1. School of Medical Sciences and School of Molecular Bioscience, University of Sydney, Sydney (Australien)
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  • Rasmus Linser,

    1. School of Chemistry, University of New South Wales, Sydney (Australien)
    2. Department of Biological Chemistry and Molecular Pharmacology, Harvard Medical School, Boston (USA)
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  • Karyn L. Wilde,

    1. National Deuteration Facility, Australian Nuclear Science and Technology Organisation, Lucas Heights (Australien)
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  • Anthony P. Duff,

    1. National Deuteration Facility, Australian Nuclear Science and Technology Organisation, Lucas Heights (Australien)
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  • Margaret Sunde,

    Corresponding author
    1. School of Medical Sciences and School of Molecular Bioscience, University of Sydney, Sydney (Australien)
    • School of Medical Sciences and School of Molecular Bioscience, University of Sydney, Sydney (Australien)
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  • Ann H. Kwan

    Corresponding author
    1. School of Medical Sciences and School of Molecular Bioscience, University of Sydney, Sydney (Australien)
    • School of Medical Sciences and School of Molecular Bioscience, University of Sydney, Sydney (Australien)
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  • Wir danken Dr. J. Hook, Dr. D. Thomas und Dr. D. Lawes der NMR-Abteilung der University of New South Wales für die Nutzung der NMR-Spektrometer, Dr. N. Shepherd und B. Crossett für Massenspektrometrie durch die Sydney University Proteome Research Unit und Dr. A. Kondyurin für Hilfe bei Kontaktwinkelmessungen. Wir danken weiterhin für Gerätezugang sowie wissenschaftliche und technische Hilfestellung durch die Australian Microscopy & Microanalysis Research Facility der Electron Microscope Unit, University of Sydney. Das HET-s-Spektrum wurde von Dr. C. Wasmer und Prof. B. Meier zur Verfügung gestellt. Diese Arbeit wurde durch den Australian Research Council (LP0776672 und DP0879121) und das ANSTO Bragg Institute (NDF 1668) finanziell gefördert. M.S. wurde durch ein National Health and Medical Research Council RD Wright Career Development Fellowship, V.M. durch ein University of Sydney Vice-Chancellor’s Research Scholarship und R.L. durch einen Australian Research Council Discovery Early Career Research Award gefördert.

Abstract

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Wasserabweisend: Hydrophobine sind Proteine aus Pilzen, die amphipathische fibrilläre Monolagen mit amyloiden Eigenschaften und einer hydrophoben Seite so wasserabweisend wie Teflon bilden. Festkörper-NMR-Studien an EAS-Hydrophobin-Fibrillen belegen für die Amyloidbildung im Kontext des gesamten funktionellen Amyloids eine partielle molekulare Reorganisation und einen geordneten, β-Faltblatt-reichen Kern.

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