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Keywords:

  • Monoubiquitinierung;
  • Polyubiquitinketten;
  • Proteasom;
  • Proteinabbau;
  • Ubiquitin

Abstract

Die Konjugation von Ubiquitin (Ub) an Proteine ist an der Regulation vieler Prozesse beteiligt. Die Modifikation dient als in trans wirkendes Erkennungselement, wobei strangabwärts gelegene Effektoren an das modifizierte Protein binden und dessen Schicksal und/oder Funktion bestimmen. Die allgemein akzeptierte Auffassung ist, dass eine PolyUb-Kette, die über das interne Lys48 von Ub verknüpft und an einem internen Lys-Rest des Substrats verankert ist, das kanonische Signal für die Erkennung und den Abbau durch das Proteasom darstellt. Jüngste Studien haben jedoch gezeigt, dass das Signal weitaus vielfältiger ist und dass Ketten auf der Basis anderer interner Verknüpfungen sowie lineare oder heterologe Ketten aus Ub oder Ub-artigen Proteinen und selbst MonoUb vom Proteasom erkannt werden. Darüber hinaus wurden auch Ketten beschrieben, die an andere als interne Lys-Reste binden. All diese jüngsten Entdeckung stellen die gegenwärtig akzeptierte Sichtweise in Frage.