Direct Prediction of NMR Residual Dipolar Couplings from the Primary Sequence of Unfolded Proteins

Authors

  • Dr. Jie-rong Huang,

    1. Protein Dynamics and Flexibility, Institut de Biologie Structurale Jean-Pierre Ebel, CNRS-CEA-UJF UMR 5075, 41 rue Jules Horowitz, 38027 Grenoble Cedex (France)
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  • Valéry Ozenne,

    1. Protein Dynamics and Flexibility, Institut de Biologie Structurale Jean-Pierre Ebel, CNRS-CEA-UJF UMR 5075, 41 rue Jules Horowitz, 38027 Grenoble Cedex (France)
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  • Dr. Malene Ringkjøbing Jensen,

    1. Protein Dynamics and Flexibility, Institut de Biologie Structurale Jean-Pierre Ebel, CNRS-CEA-UJF UMR 5075, 41 rue Jules Horowitz, 38027 Grenoble Cedex (France)
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  • Dr. Martin Blackledge

    Corresponding author
    1. Protein Dynamics and Flexibility, Institut de Biologie Structurale Jean-Pierre Ebel, CNRS-CEA-UJF UMR 5075, 41 rue Jules Horowitz, 38027 Grenoble Cedex (France)
    • Protein Dynamics and Flexibility, Institut de Biologie Structurale Jean-Pierre Ebel, CNRS-CEA-UJF UMR 5075, 41 rue Jules Horowitz, 38027 Grenoble Cedex (France)
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  • Financial support from the CEA, CNRS, UJF, and the ANR under TAUSTRUCT MALZ 2010 (MB) Protein Disorder JCJC-2010 (MRJ).

Abstract

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Konformationsanalyse: Ein Ansatz zur Vorhersage von residualen dipolaren NMR-Kopplungskonstanten (RDCs) für ungeordnete Proteinketten, der sowohl den Effekt der nächsten Nachbarn als auch die Ausrichtung des statistischen Knäuels berücksichtigt, wird vorgestellt. RDC-Werte sind empfindliche Sonden zum Abtasten der Konformationen ungefalteter Proteine (siehe Bild).

Ancillary