Steuerung von nanomolaren Wechselwirkungen und In-situ-Immobilisierung von Proteinen in vier Dimensionen durch Licht

Authors


  • Diese Arbeit wurde unterstützt durch die DFG durch Ta157/9 (SPP 1623), SFB 902 (B7) und ERA-Net-Neuron.

Abstract

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Photoaktivierbare multivalente trisNTA-Verbindungen ermöglichen die räumlich und zeitlich kontrollierte In-situ-Markierung und Assemblierung von His-markierten Proteinen. Dieses minimalistische lichtaktivierbare Schlüssel-Schloss-System dient der Steuerung von nanomolaren Proteinwechselwirkungen wie Rezeptor-Clusterbildung oder anderen biotechnologischen Anwendungen wie Multiprotein-Chips.

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