Rücktitelbild: Zwei ineinander umwandelbare Strukturen erklären die spektroskopischen Eigenschaften des Wasser oxidierenden Enzyms des Photosystems II im S2-Zustand (Angew. Chem. 39/2012)

Authors

  • Dr. Dimitrios A. Pantazis,

    Corresponding author
    1. Max-Planck-Institut für chemische Energiekonversion, Stiftstraße 34–36, 45470 Mülheim an der Ruhr (Deutschland)
    • Max-Planck-Institut für chemische Energiekonversion, Stiftstraße 34–36, 45470 Mülheim an der Ruhr (Deutschland)
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  • Dr. William Ames,

    1. Max-Planck-Institut für chemische Energiekonversion, Stiftstraße 34–36, 45470 Mülheim an der Ruhr (Deutschland)
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  • Dr. Nicholas Cox,

    1. Max-Planck-Institut für chemische Energiekonversion, Stiftstraße 34–36, 45470 Mülheim an der Ruhr (Deutschland)
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  • Prof. Dr. Wolfgang Lubitz,

    1. Max-Planck-Institut für chemische Energiekonversion, Stiftstraße 34–36, 45470 Mülheim an der Ruhr (Deutschland)
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  • Prof. Dr. Frank Neese

    Corresponding author
    1. Max-Planck-Institut für chemische Energiekonversion, Stiftstraße 34–36, 45470 Mülheim an der Ruhr (Deutschland)
    • Max-Planck-Institut für chemische Energiekonversion, Stiftstraße 34–36, 45470 Mülheim an der Ruhr (Deutschland)
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Abstract

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Die strukturelle Flexibilität von Wasseroxidase wurde durch eine Kombination aus Quantenchemie und Spektroskopie gezeigt. In ihrer Zuschrift auf S. 10074 ff. berichten D. A. Pantazis, F. Neese et al., dass der Kern des photosynthetischen Sauerstoff produzierenden Komplexes in zwei ineinander umwandelbaren Strukturen mit unterschiedlichen spektroskopischen Merkmalen vorliegt. Damit wird das Rätsel der beiden ineinander überführbaren Signale im S2-Oxidationszustand des Katalysators gelöst, und der Weg zu einem tieferen Verständnis seiner Funktion wird geebnet.

Cartoon 1.

Ancillary