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Chemischer “Bypass” des Intein-katalysierten N-S-Acyltransfers im Proteinspleißen

Authors


  • Wir danken Alexandra Wasmuth und Julian Matern für Diskussionen und der Deutschen Forschungsgemeinschaft (grant MO 1073/3-1,2) für finanzielle Unterstützung.

Abstract

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Gespleißt: Eine N-Methylgruppe wurde an der zu spaltenden Peptidbindung in einem semisynthetischen Intein-Vorläuferprotein eingeführt. Diese chemische Modifikation bewirkte Thioesterbildung und Proteinspleißen in Abwesenheit des sonst essentiellen Block-B-Histidins. Das Ergebnis demonstriert die Rolle des Histidins in der Grundzustandsdestabilisierung und schließt andere diskutierte Rollen dieser Aminosäure aus.

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