Innenrücktitelbild: Direct Prediction of NMR Residual Dipolar Couplings from the Primary Sequence of Unfolded Proteins (Angew. Chem. 2/2013)

Authors

  • Dr. Jie-rong Huang,

    1. Protein Dynamics and Flexibility, Institut de Biologie Structurale Jean-Pierre Ebel, CNRS-CEA-UJF UMR 5075, 41 rue Jules Horowitz, 38027 Grenoble Cedex (France)
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  • Valéry Ozenne,

    1. Protein Dynamics and Flexibility, Institut de Biologie Structurale Jean-Pierre Ebel, CNRS-CEA-UJF UMR 5075, 41 rue Jules Horowitz, 38027 Grenoble Cedex (France)
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  • Dr. Malene Ringkjøbing Jensen,

    1. Protein Dynamics and Flexibility, Institut de Biologie Structurale Jean-Pierre Ebel, CNRS-CEA-UJF UMR 5075, 41 rue Jules Horowitz, 38027 Grenoble Cedex (France)
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  • Dr. Martin Blackledge

    Corresponding author
    1. Protein Dynamics and Flexibility, Institut de Biologie Structurale Jean-Pierre Ebel, CNRS-CEA-UJF UMR 5075, 41 rue Jules Horowitz, 38027 Grenoble Cedex (France)
    • Protein Dynamics and Flexibility, Institut de Biologie Structurale Jean-Pierre Ebel, CNRS-CEA-UJF UMR 5075, 41 rue Jules Horowitz, 38027 Grenoble Cedex (France)
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Abstract

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NMR-Spektroskopie ist eine leistungsstarke Methode zur Untersuchung ungeordneter Proteine, die atomare Auflösung und über das Ensemble gemittelte Information liefert. In ihrer Zuschrift auf S. 715 ff. zeigen M. Blackledge et al., dass durch Analyse von lokalen und weitreichenden Effekten dipolare Restkopplungen um bis zu sechs Größenordnungen schneller bestimmt werden können als mit existierenden Methoden.

Cartoon 1.

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