N-H-Spinkopplungen: Einblicke in Proteinwasserstoffbrücken

Authors

  • Sheng-Qi Xiang,

    1. Max-Planck-Institut für Biophysikalische Chemie, Am Fassberg 11, 37077 Göttingen (Deutschland)
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  • Raghavendran L. Narayanan,

    1. Max-Planck-Institut für Biophysikalische Chemie, Am Fassberg 11, 37077 Göttingen (Deutschland)
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  • Dr. Stefan Becker,

    1. Max-Planck-Institut für Biophysikalische Chemie, Am Fassberg 11, 37077 Göttingen (Deutschland)
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  • Prof. Markus Zweckstetter

    Corresponding author
    1. Max-Planck-Institut für Biophysikalische Chemie & Deutsches Zentrum für Neurodegenerative Erkrankungen (DZNE), Am Fassberg 11, 37077 Göttingen (Deutschland)
    • Max-Planck-Institut für Biophysikalische Chemie & Deutsches Zentrum für Neurodegenerative Erkrankungen (DZNE), Am Fassberg 11, 37077 Göttingen (Deutschland)
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  • Wir danken Dr. Jacek Biernat und Prof. Dr. Eckhard Mandelkow für die Herstellung der Tau-Proben.

Abstract

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Wasserstoffbrücken stabilisieren Proteinstrukturen und spielen eine wichtige Rolle bei vielen chemischen und biologischen Prozessen. Mittels NMR-Spektroskopie wird gezeigt, dass sich die über eine Bindung vermittelte skalare 1H-15N-Kopplung um bis zu 1.6 Hz vergrößert, wenn das Amidproton an einer Wasserstoffbrücke beteiligt ist. 1H-15N-Kopplungskonstanten eignen sich daher hervorragend für die Untersuchung von Proteinstrukturen.

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