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Heme Binding Induces Dimerization and Nitration of Truncated β-Amyloid Peptide Aβ16 Under Oxidative Stress

Authors


  • The authors thank the Italian MIUR for support through the PRIN project, CIRCMSB, and COST CM1003. GT also thanks the COST CM1003 for an STSM fellowship. We also thank Davide Ciregna for assistance in peptide preparation.

Abstract

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Stressige Situation: Bei der Bindung von FeIII-Häm an Aβ16 entsteht ein Gleichgewicht aus fünffach koordiniertem [Hämin(Aβ16)] und sechsfach koordiniertem [Hämin(Aβ16)2], das vom Aβ16/Hämin-Verhältnis und der Temperatur abhängt. Unter oxidativem und nitrosativem Stress vermitteln die Häm-Aβ16-Komplexe Peroxidase-artige Reaktionen, welche die Oxidation und Nitrierung des Tyr10-Restes von Aβ verursachen. Sowohl Dityrosinbildung als auch Tyrosin-Nitrierung verstärken die Aβ-Aggregation.

Ancillary