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NMR Spectroscopic Studies of Intrinsically Disordered Proteins at Near-Physiological Conditions

Authors


  • We thank Drs. Melanie Schwarten and Dieter Willbold (FZ Jülich (Germany)) for their contributions to the NS5A phosphorylation study, Leonardo Gonnelli (CERM) for the α-synuclein samples, and Dr. Klaus-Peter Neidig and Dr. Wolfgang Bermel (Bruker BioSpin GmbH) for stimulating discussions. This work has been supported in part by the EC Project BioNMR (Contract no 261863). S.G., T.H., and Z.S. are fellows of the IDPbyNMR Marie Curie action of the EC (Contract no 264257).

Abstract

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Beim Annähern an physiologische Bedingungen wird der Austausch von Lösungsmittel- und Amidprotonen in intrinsisch ungefalteten Proteinen (IDPs) so ausgeprägt, dass er für die Konzeption von NMR-Experimenten unbedingt berücksichtigt werden muss. 13C-NMR-Experimente liefern Informationen, die nicht über die Detektion von Amidprotonen zugänglich sind, und der Austausch mit den Lösungsmittelprotonen kann genutzt werden, um die experimentelle Empfindlichkeit zu erhöhen.

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