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Decoding the Logic of the tRNA Regiospecificity of Nonribosomal FemXWv Aminoacyl Transferase

Authors

  • Matthieu Fonvielle Dr.,

    1. Laboratoire de Recherche Moléculaire sur les Antibiotiques, Centre de Recherche des Cordeliers, Equipe 12, UMR S 872, INSERM, Université Pierre et Marie Curie—Paris 6 and Université Paris Descartes, 15, rue de l'Ecole de Médecine, 75006 Paris (France), Fax: (+33) 1-4325-6812
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    • These authors contributed equally to this work.

  • Maryline Chemama Dr.,

    1. Institut Parisien de Chimie Moléculaire, CNRS UMR 7201, Université Pierre et Marie Curie—Paris 6, 4, place Jussieu, 75005 Paris (France), Fax: (+33) 1-4427-5504
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    • These authors contributed equally to this work.

  • Maxime Lecerf,

    1. Laboratoire de Recherche Moléculaire sur les Antibiotiques, Centre de Recherche des Cordeliers, Equipe 12, UMR S 872, INSERM, Université Pierre et Marie Curie—Paris 6 and Université Paris Descartes, 15, rue de l'Ecole de Médecine, 75006 Paris (France), Fax: (+33) 1-4325-6812
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  • Régis Villet Dr.,

    1. Laboratoire de Recherche Moléculaire sur les Antibiotiques, Centre de Recherche des Cordeliers, Equipe 12, UMR S 872, INSERM, Université Pierre et Marie Curie—Paris 6 and Université Paris Descartes, 15, rue de l'Ecole de Médecine, 75006 Paris (France), Fax: (+33) 1-4325-6812
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  • Patricia Busca Dr.,

    1. Institut Parisien de Chimie Moléculaire, CNRS UMR 7201, Université Pierre et Marie Curie—Paris 6, 4, place Jussieu, 75005 Paris (France), Fax: (+33) 1-4427-5504
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  • Ahmed Bouhss Dr.,

    1. Laboratoire des Enveloppes Bactériennes et Antibiotiques, Institut de Biochimie et de Biophysique Moléculaire et Cellulaire, UMR 8619, CNRS, Université Paris-Sud, 91405 Orsay (France)
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  • Mélanie Ethève-Quelquejeu Dr.,

    1. Institut Parisien de Chimie Moléculaire, CNRS UMR 7201, Université Pierre et Marie Curie—Paris 6, 4, place Jussieu, 75005 Paris (France), Fax: (+33) 1-4427-5504
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  • Michel Arthur Dr.

    1. Laboratoire de Recherche Moléculaire sur les Antibiotiques, Centre de Recherche des Cordeliers, Equipe 12, UMR S 872, INSERM, Université Pierre et Marie Curie—Paris 6 and Université Paris Descartes, 15, rue de l'Ecole de Médecine, 75006 Paris (France), Fax: (+33) 1-4325-6812
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  • This research was supported by the European Community (EUR-INTAFAR, Project No. LSHM-CT-2004-512138, 6th PCRD) and by the Fondation Recherche Médicale (“fin de thèse” to R.V. and M.C.). FemXWv is the FemX alanyl transferase of Weissella viridescens.

Abstract

original image

Natural selection: Replacement of the 3′-OH group of Ala-tRNAAla with 3′-H affected FemXWv-catalyzed aminoacyl transfer from the 2′-position, but not substrate binding. The ability of FemXWv to bind and transacylate the 3′-O-Ala isomer initially formed by alanyl-tRNA synthetase (AlaRS) may be crucial for efficient competition with the ribosome (see scheme).

Ancillary