SEARCH

SEARCH BY CITATION

Abstract

The primary function of dietary proteins is to supply the body adequately with indispensable amino acids and organic nitrogen. Little attention has been paid up to date to milk proteins, in particular caseins, that are currently the main source of biologically active peptides, although other animal as well as vegetable proteins are known to contain potentially bioactive sequences. Such regulatory peptides can be released by enzymatic proteolysis of caseins in vitro and in vivo and may act as potential physiological modulators of metabolism during the intestinal digestion of the diet. It has been proved that bioactive peptides derived from caseins, such as β-casomorphins and phosphopeptides, can be released during gastrointestinal passage. It is also evident that peptides originating from food proteins should be taken into account as potential modulators of various regulatory processes in the body. The possible regulatory effects concern nutrient uptake (phosphopeptides, casomorphins), postprandial hormone secretion (casomorphins), immune defense (immunopeptides, casokinins, casomorphins) and neuroendocrine information transfer (casokinins).

The advances in the research field of bioactive peptides are driven by a molecular understanding of biological processes, and analytical techniques are a critical component of this understanding. Different up-to-date methods, including peptide synthesis and immunochemistry, have been applied to the chemical characterization of bioactive peptides.

Especially casein derived peptides have already found interesting applications, both as dietary supplements (phosphopeptides) and as pharmaceutical preparations (phosphopeptides, β-casomorphins). The question of'what kinds of bioactive peptides are beneficial and desirable as food constituents or as drugs' should be always carefully examined. However, the possibilities for the design of dietary products and ‘natural’ drugs look promising.

Bioaktive Peptide aus Milchproteinen. Strukturelle, physiologische und analytische Aspekte

Die Bedeutung von Nahrungsproteinen liegt in einer angemessenen Versorgung des Körpers mit organisch gebundenem Stickstoff und unentbehrlichen Aminosäuren. Neben dieser nutritiven Bedeutung des Nahrungseiweißes ist den regulativ wirkenden Peptiden aus Nahrungsproteinen, insbesondere aus Milchproteinen, bisher wenig Beachtung zuteil geworden. Eine Hauptquelle für biologisch aktive Peptide sind die Caseine, wenn auch in anderen tierischen und pflanzlichen Proteinen bioaktive Sequenzen bekannt sind. Regulativ wirkende Peptide können im Verlauf der enzymatischen Proteolyse aus Casein sowohl in vitro als auch in vivo freigesetzt werden. Sie sind als potentielle physiologische Modulatoren des Stoffwechsels anzusehen. Der ernährungsphysiologische Wert eines Nahrungsproteins, und dies gilt insbesondere für das Milcheiweiß, ist nicht allein auf die Aminosäurenzusammensetzung und die Fähigkeit, Verluste an unentbehrlichen Aminosäuren auszugleichen, zurückzuführen. Es konnte gezeigt werden, daß bioaktive Peptide aus Caseinen, wie beispielsweise ß-Casomorphine und Phosphopeptide, während der gastrointestinalen Passage des Speisebreis freigesetzt werden und Wirkungen zur Folge haben, die die Nahrungsaufnahme (Phosphopeptide, Casomorphine), die postprandiale Hormonsekretion (Casomorphine), die Immunabwehr (Immunopeptide, Casokinine, Casomorphine) und den neuroendokrinen Informationstransfer (Casokinine) modulieren.

Die strukturelle Zuordnung der bioaktiven Peptide zu bestimmten Sequenzabschnitten in Milchproteinen gelang sowohl durch klassische Verfahren der Aminosäuren- und Sequenzanalyse als auch durch immunchemische Studien mit isolierten bioaktiven Peptiden sowie mit synthetisch zugänglichen Vergleichspeptiden.

Die physiologische Bedeutung der bioaktiven Peptide als exogene, regulativ wirkende Substanzen bedarf weiterer Abklärung. So muß für jedes bioaktive Peptid sorgfältig überprüft werden, ob wünschenswerte physiologische oder möglicherweise auch pathophysiologische Effekte zu erwarten sind. Selbst wenn einige regulativ wirkende Peptide nicht als natürliche, physiologische Verdauungsprodukte aus Nahrungseiweiß freigesetzt werden oder wirksam sind, so können bioaktive Peptide aufgrund bestimmter vorteilhafter Eigenschaften aus Milchproteinen gewonnen, Nahrungsmitteln beigegeben (u. a. Supplementierung mit Phosphopeptiden) und in pharmazeutischen Präparaten (Phosphopeptide, β-Casomorphine) verwendet werden. Zusammenfassend kann festgestellt werden, daß die Verwendungsmöglichkeiten von bioaktiven Peptiden aus Milchproteinen im Ernährungs- wie im Arzneimittelbereich als durchaus vielversprechend anzusehen sind.