Get access

Isolation of elastin and collagen polypeptides from long cattle tendons as raw material for the cosmetic industry

Authors

  • F. Langmaier,

    1. Institute of Protein and Leather Technology, Technological Faculty of Tomas Bata University, Nám, TGM 275 Zlín, CZ 76272/ČR, Czech Republic
    Search for more papers by this author
  • M. Mládek,

    1. Institute of Protein and Leather Technology, Technological Faculty of Tomas Bata University, Nám, TGM 275 Zlín, CZ 76272/ČR, Czech Republic
    Search for more papers by this author
  • K. Kolomazník,

    1. Institute of Protein and Leather Technology, Technological Faculty of Tomas Bata University, Nám, TGM 275 Zlín, CZ 76272/ČR, Czech Republic
    Search for more papers by this author
  • S. Sukop

    1. Institute of Protein and Leather Technology, Technological Faculty of Tomas Bata University, Nám, TGM 275 Zlín, CZ 76272/ČR, Czech Republic
    Search for more papers by this author

Ferdinand Langmaier, Institute of Protein and Leather Technology, Technological Faculty of Tomas Bata University, Nám, TGM 275 Zlín, CZ 76272/ČR, Czech Republic. Tel: +420 67 754 1528; fax: +420 67 721 0722

Synopsis

Long cattle tendons were enzymatically disposed of lipoid and accompanying nitrogenous substances. Collagenous hydrolysate of average molecular mass Ma = 0.830 ± 1.206 kDa, suitable for application in skin and hair-care preparations, was obtained through hydrolysis by commercial protease (Bacillus subtilis) under mild conditions. Elastin, hydrolysable with greater difficulty, was subsequently hydrolysed by commercial endopeptidase (Bacillus licheniformis), under more drastic conditions, to a product of average molecular mass Ma = 0.448 ± 1.514 kDa. Purity of both hydrolysates was assessed by hydroxyproline and amide nitrogen contents. Aminosaccharides and glycosamino glycans in hydrolysates were not detected.

Résumé

Des tendons longs d'origine bétaillère ont été débarrassés de leurs matières lipidiques et azotées associées, par voie enzymatique. L'hydrolysat de Collagène de Poids moléculaire moyen Ma = 0.830 ± 1.206 kDa, utilisable en vue d'applications à la peau et aux cheveux, a été obtenu par hydrolyse enzymatique à l'aide d'une protéase commerciale (Bacillus subtilis) dans des conditions douces. L'élastine, d'hydrolyse plus difficile, a été par conséquent hydrolysée par une endopeptidase commerciale (Bacillus licheniformis) en conditions plus drastiques et conduit à un produit de Poids moléculaire moyen de Ma = 0.448 ± 1.514 Kda. La pureté de ces deux hydrolysats a été mesurée par dosages de l'hydroxyproline et de l'azote sous forme amide. Les Aminosaccharides et Glycosaminoglycans n'ont pas été détectés.

Ancillary