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Dr. Nils-Alexander Lakomek, Joshua D. Kaufman, Dr. Stephen J. Stahl, Dr. John M. Louis, Dr. Alexander Grishaev, Dr. Paul T. Wingfield and Dr. Ad Bax Internal Dynamics of the Homotrimeric HIV-1 Viral Coat Protein gp41 on Multiple Time Scales Angewandte Chemie 125

Version of Record online: 28 FEB 2013 | DOI: 10.1002/ange.201207266

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Immer in Bewegung: Für das virale Hüllprotein gp41 wurde mit Lösungs-NMR-Spektroskopie ein hoher Grad an intrinsischer Beweglichkeit ermittelt. Die Befunde lassen sich damit erklären, dass eine Haarnadelvorstufe (links), die sich im Konformationsaustausch mit dem fusionierten, sechsfach helicalen Bündel befindet (rechts), einen Konformationsraum von relativen Orientierungen der C- und N-terminalen wiederholten Heptaden abtastet (FP: Fusionspeptid, TM=Transmembranhelix).

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