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Krishnayan Basuroy, Bhimareddy Dinesh, Prof. Narayanaswamy Shamala and Prof. Padmanabhan Balaram Promotion of Folding in Hybrid Peptides through Unconstrained γ Residues: Structural Characterization of Helices in (αγγ)n and (αγα)n Sequences Angewandte Chemie 125

Article first published online: 4 FEB 2013 | DOI: 10.1002/ange.201209324

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Der γ-Aminosäurerest γ4(R)Val führt selbst in kurzen (αγα)n-Sequenzen zu helicalen Strukturen. Eine gemischte C12/C14-Helix (in der Wasserstoffbrücken Ringe mit 12 bzw. 14 Atomen schließen) wird von der 12 Reste umfassenden (αγγ)4-Sequenz aufgebaut (rechts im Bild). Die (αγα)2-Sequenz mit 6 Resten (links), deren Rückgrat konformativ nicht eingeschränkt ist, faltet in eine C12/C10-Helix.

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