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Dr. Grégory Thiabaud, Dr. Silvia Pizzocaro, Dr. Ricardo Garcia-Serres, Prof. Jean-Marc Latour, Prof. Enrico Monzani and Prof. Luigi Casella Heme Binding Induces Dimerization and Nitration of Truncated β-Amyloid Peptide Aβ16 Under Oxidative Stress Angewandte Chemie 125

Article first published online: 20 JUN 2013 | DOI: 10.1002/ange.201302989

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Stressige Situation: Bei der Bindung von FeIII-Häm an Aβ16 entsteht ein Gleichgewicht aus fünffach koordiniertem [Hämin(Aβ16)] und sechsfach koordiniertem [Hämin(Aβ16)2], das vom Aβ16/Hämin-Verhältnis und der Temperatur abhängt. Unter oxidativem und nitrosativem Stress vermitteln die Häm-Aβ16-Komplexe Peroxidase-artige Reaktionen, welche die Oxidation und Nitrierung des Tyr10-Restes von Aβ verursachen. Sowohl Dityrosinbildung als auch Tyrosin-Nitrierung verstärken die Aβ-Aggregation.

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