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Martin Stieler, Dipl.-Ing. Johannes Weber, Dr. Martin Hils, Dr. Peter Kolb, Prof. Dr. Andreas Heine, Dr. Christian Büchold, Dr. Ralf Pasternack and Prof. Dr. Gerhard Klebe Kristallstruktur des aktiven Gerinnungsfaktors XIIIa, induziert durch Calciumbindung: Grundlage für die Entwicklung neuartiger Antikoagulantien Angewandte Chemie 125

Version of Record online: 20 SEP 2013 | DOI: 10.1002/ange.201305133

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Verfügbare Arzneistoffe gegen Herz-Kreislauf-Erkrankungen hemmen Blutgerinnungsproteine, können aber zu lebensbedrohlichen Blutungen führen. Ein aussichtsreiches Zielenzym für sicherere Wirkstoffe ist die Transglutaminase Faktor XIII (FXIII), deren aktive Struktur nun aufgeklärt wurde. Die Aktivierung von FXIII erfolgt über die Bindung von drei Calciumionen, die Domänenbewegungen des Enzyms auslösen.

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