Angewandte Chemie

Cover image for Vol. 129 Issue 35

Chefredakteur: Peter Gölitz, Stellvertreter: Neville Compton, Haymo Ross

Online ISSN: 1521-3757

Associated Title(s): Angewandte Chemie International Edition, Chemie in unserer Zeit, Chemistry - A European Journal, Chemistry – An Asian Journal, ChemistryOpen, Nachrichten aus der Chemie, Zeitschrift für Chemie


Den vollständigen Artikel und die Anschrift des Autors finden Sie in Angew. Chem 2000, 112 (24), 4747 - 4750

Kunststoff-Protein-Hybridmaterialien

Funktionstüchtige Membranproteine
in einer Matrix aus Blockcopolymeren

Biologische Membranen bilden eine fluide Matrix, in der Proteine "schwimmen". Viele dieser Membranproteine sind für pharmakologische und biotechnologische Anwendungen interessant - beispielsweise kommen sie als Biosensoren für ein schnelles Wirkstoff-Screening in der Pharmaforschung in Frage. So liesse sich vielleicht auch die Zahl von Tierversuchen reduzieren. Dazu müssen die Proteine in künstlichen Membranen fixiert werden. Im Gegensatz zu natürlichen Membranen, die gleichzeitig hochflexibel und enorm stabil sind, lassen die Materialeigenschaften künstlicher Membranen aber meist zu wünschen übrig.

Ein schweizerisch-französisches Forscherteam hat nun eine neuartige Matrix für Membranproteine entwickelt. Dichte, großflächige, planare Membranen lassen sich daraus herstellen.

Natürliche Membranen bestehen aus Lipiden. Jedes Lipidmolekül hat einen waserlöslichen "Kopf" und einen wasserunlöslichen "Schwanz". In einem wässrigen Milieu lagern sich diese Lipide daher Schwanz an Schwanz eng zusammen, während die Köpfe in die Lösung ragen. So entsteht eine Lipid-Doppelschicht.

Aber nicht nur Lipide sind in der Lage, solche membranartigen Überstrukturen zu bilden. Auch künstliche Polymere, die nach demselben Kopf-Schwanz-Schema aufgebaut sind, können zu "Membranen" aggregieren. Durch Variation des molekularen Aufbaus dieser Kunststoffe, so genannter Blockcopolymere, lassen sich ganz gezielt Membranen mit einer Bandbreite unterschiedlicher Eigenschaften konstruieren.

In ihre künstlichen Polymer-Membranen bauten Wolfgang Meier, Corinne Nardin und Mathias Winterhalter Proteine ein, die in biologischen Membranen Kanäle bilden. Anschließend wurden die Polymer-Moleküle durch UV-Licht quervernetzt. Leitfähigkeitsmessungen ergaben, dass die Kanäle ihre biologische Funktionalität auch in dieser unnatürlichen Umgebung bewahren konnten.

"In unsere künstliche Matrix lassen sich offensichtlich voll funktionstüchtige Membranproteine einbauen," freut sich Meier. "Damit können wir die hohe Stabilität und Variabilität künstlicher Membranen mit den spezifischen Funktionen biologischer Proteine verbinden." Für die neuen Protein-Polymer-Hybridmaterialien prophezeit Meier eine breite Anwendung in Bereichen wie Diagnostik, Sensortechnik, Proteinkristallisation und kontrollierter Wirkstoff-Freisetzung.

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