Angewandte Chemie

Cover image for Vol. 126 Issue 44

Chefredakteur: Peter Gölitz, Stellvertreter: Neville Compton, Haymo Ross

Online ISSN: 1521-3757

Associated Title(s): Angewandte Chemie International Edition, Chemistry - A European Journal, Chemistry – An Asian Journal, ChemistryOpen, ChemPlusChem, Zeitschrift für Chemie

Den vollständigen Artikel und die Anschrift des Autors finden Sie in Angew. Chem 2001, 113 (22), 4369 - 4372

Nr. 22/2001


Künstliche Enzyme

Forscher entwickeln "eingerahmte" Katalysatoren
nach dem Prinzip natürlicher Enzyme

Enzyme sind die perfekten Katalysatoren für chemische und biochemische Reaktionen: Sie sind sehr stabil und hochselektiv, das heißt sie sind sehr wählerisch, welche Substrate sie umsetzen. Bei einer enzymatischen Reaktion entstehen keine unerwünschten Nebenprodukte. Das ist genau das, was sich auch der Chemiker für seine synthetischen Katalysatoren wünscht. Eine amerikanische Gruppe um SonBinh T. Nguyen und Joseph T. Hupp hat sich nun einen ganz wesentlichen Trick der Enzyme abgeschaut: die richtige "Verpackung".

Enzyme bestehen aus einem katalytischen Zentrum, das von einer größeren Proteinstruktur umgeben ist. Für die Selektivität der Reaktion ist diese Superstruktur sogar entscheidend. Außerdem schirmt die "Verpackung" das Zentrum von anderen reaktiven Zentren ab und erhöht so die Stabilität des Enzyms.

Dieses Prinzip galt es abzukupfern. Nguyen und seine Kollegen wählten für ihre Experimente eine wichtige biochemische Reaktion aus, die Epoxidierung von Olefinen. Dabei wird eine Kohlenstoff-Kohlenstoff-Doppelbindung geöffnet und ein Sauerstoffatom so angehängt, dass ein Dreierring entsteht. Als Katalysator dient eine Komplexverbindung, die aus einem flachen Ringsystem - einem Porphyringerüst - mit einem zentralen Manganatom besteht. Die katalytischen Zentren einer ganzen Reihe natürlicher Enzyme enthalten ähnliche Strukturen.

Jetzt ging es ans "Einpacken". Die Chemiker verknüpfen dazu vier weitere Porphyrin-Scheiben miteinander - diesmal mit je einem Zinkatom in der Mitte. So entsteht eine Struktur, die wie ein Kasten ohne Boden und Deckel aussieht. In diesen "Rahmen" lagert sich je ein Katalysator-Molekül ein.

Und in der Tat - die "Einrahmung" stabilisiert den Katalysator. Nguyen: "Die Lebensdauer des Katalysators erhöht sich von etwa 10 Minuten auf über drei Stunden. Aber auch die Funktion wird verbessert: Je nach eingesetztem Substrat beobachteten wir einen zehn- bis hundertfachen Durchsatz gegenüber dem "ungerahmten" Katalysator."

Der "Rahmen" schränkt außerdem den Zugang zum Katalysator ein. Nur Moleküle bis zu einer bestimmten Größe passen hinein und können umgesetzt werden. Durch Variieren des "Rahmens" kann diese Größenselektivität auf einfache Weise verändert werden - ein Schritt in Richtung maßgeschneiderter "künstlicher Enzyme".

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