Angewandte Chemie

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Chefredakteur: Peter Gölitz, Stellvertreter: Neville Compton, Haymo Ross

Online ISSN: 1521-3757

Associated Title(s): Angewandte Chemie International Edition, Chemistry - A European Journal, Chemistry – An Asian Journal, Zeitschrift für Chemie

Presse-Mitteilung

Angew. Chem. 2004, 117

Nr. 13/2005


Meister der Selbstheilung

Grünalge verschließt Wunden durch enzymatische Aktivierung eines Proteinvernetzers

Eine kleine Verletzung ist zwar schmerzhaft, aber für uns normalerweise kein Problem. Wie alle mehrzelligen Organismen bildet unser Körper neues Gewebe rund um die lädierten Zellen. Das können Einzeller nicht. Um eine Verletzung zu überleben, müssen sie die Zelle als solche rasch flicken. Besonders verletzungsgefährdet sind große Einzeller, wie etwa die Grünalge Caulerpa taxifolia, die bis zu mehreren Metern lang werden kann. Sie ist eine wahre Meisterin in Sachen Wundverschluss. Seitdem diese invasive Alge aus tropischen Gewässern in das Mittelmeer und den Pazifik vor Nordamerika eingeschleppt wurde, verdrängt sie dort heimische Arten und richtet dabei großen ökologischen Schaden an.

„Der Erfolg der Alge beruht unter anderem auf ihrer außergewöhnlichen asexuellen Vermehrungsstrategie, die auf ihrer raschen Zellheilung beruht,“ erklärt Georg Pohnert. „Zerreißt die Alge, werden Zellbestandteile vermischt und wie bei einem Zweikomponentenkleber entsteht aus neutralen Komponenten ein schnell polymerisierendes Gemisch, das die entstehenden Fragmente innerhalb von Sekunden durch einen gelatineartigen Wundverschluss versiegelt. Jedes Zellfragment bildet später den Grundstock für neue Algenkolonien.“

Pohnert und sein Team vom Max-Planck-Institut für chemische Ökologie in Jena lösten nun das Rätsel, wie die Alge ihre Wunden derart rasch und effektiv verschließt. Im Grunde benötigt Caulerpa dazu nur Caulerpenin, ein Metabolit aus der Klasse der Sesquiterpene, und eine Esterase, ein Esterbindungen spaltendes Enzym. Wird die Alge verletzt, tritt die Esterase sofort in Aktion, spaltet drei Molekülstückchen ab und wandelt Caulerpenin auf diese Weise in einen reaktiven, als Oxytoxin 2 bezeichneten 1,4-Dialdehyd um. (Eine Aldehyd-Gruppe besteht aus einem Kohlenstoffatom, das ein per Doppelbindung gebundenes Sauerstoffatom sowie ein Wasserstoffatom trägt. Die Zahlen geben die Positionen der Aldehyd-Funktionen relativ zueinander an.)

Reaktive Dialdehyde wie Oxytoxin 2 greifen Pro­teine an. Über ihre zwei Aldehydfunktionen können sie Proteine regelrecht zu einem polymeren Netzwerk verknüpfen. „Genau das passiert beim Wundverschluss der Algen,“ sagt Pohnert. „Dass dieser Mechanismus so zuverlässig funktioniert, verdankt die Alge ihrer sehr reaktiven Esterase und der hohen Caulerpenin-Konzentration, die über 1,3% ihres Feuchtgewichts ausmachen kann.“

Auch andere Grünalgen-Spezies enthalten Metaboliten, die in ihrem Aufbau Caulerpenin ähneln. Pohnert: „Das von uns beschriebene Prinzip des Wundverschlusses bei Caulerpa könnte daher bei Makroalgen weit verbreitet sein.“

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